Conceitos principais
A hemoglobina, composta por quatro subunidades contendo ferro que se ligam ao oxigênio, desempenha um papel em muitos processos biológicos, incluindo o da função respiratória. Este artigo discute o que é a hemoglobina, como funciona, por que é importante e várias condições médicas relacionadas à hemoglobina.
Introdução à hemoglobina
A hemoglobina é a proteína encontrado em glóbulos vermelhos. Seu papel mais importante é o transporte de oxigênio dos pulmões para o resto do corpo, depois retornando dióxido de carbono dos tecidos de volta aos pulmões a serem expirados. Compreender como a vida é sustentada por nossos corpos depende fortemente da compreensão da hemoglobina e de como ela distribui com eficiência oxigênio.
Estrutura
A estrutura da hemoglobina consiste em quatro cadeias polipeptídicas, cada uma das quais consiste em aproximadamente 140-150 aminoácidos, dando-lhe uma estrutura tetramérica. Duas das correntes são cadeias alfa, enquanto as duas restantes são correntes beta. Cada cadeia contém um grupo heme, que abriga um íon de ferro capaz de ligar uma molécula de oxigênio. Com essa estrutura específica, podem ocorrer alterações conformacionais, permitindo a função de transporte de oxigênio da hemoglobina.
Usando ferramentas diferentes, como o visualizador 3D do Banco de Dados de Proteínas, a estrutura da hemoglobina pode ser visualizada. Olhando para a estrutura quaternária geral, as quatro subunidades podem ser vistas se encaixando em um arranjo principalmente simétrico. Cada grupo heme, considerado um grupo protético que consiste em um anel de porfirina, está posicionado dentro de sua subunidade, com o íon ferro no centro do heme. O anel de porfirina possui uma estrutura plana plana com ligações simples e duplas alternadas. Isso fornece a estabilidade necessária para manter o ferro no lugar.
O íon ferro é a parte da hemoglobina responsável pela ligação de moléculas de oxigênio. Ele alterna entre o estado ferroso (Fe2+) e estado férrico (Fe3+). O estado ferroso é capaz de ligar o oxigênio enquanto o estado férrico não é. Essa ligação reversível desempenha um papel basic na capacidade da hemoglobina de transportar oxigênio.
Estrutura quaternária e mudanças conformacionais
A estrutura quaternária que a hemoglobina possui é dinâmica e, portanto, pode sofrer alterações conformacionais. Ele alterna entre estados tensos
A transição do estado T para o estado R envolve muito movimento entre as subunidades, trazendo os grupos heme para posições mais favoráveis e menos distorcidas.
Através dessas imagens, pode -se observar que o posicionamento das moléculas de cinza dentro da grande estrutura muda. Eles são muito mais abertos e acessíveis no estado descontraído, oposto ao estado tenso.
Interações de heme-histidina
A interação entre o íon ferro do grupo heme e um resíduo de histidina da cadeia globina, referido como histidina proximal, é uma importante característica estrutural. Quando o oxigênio se liga ao ferro, o íon é puxado para o plano do anel de porfirina. Esse movimento transmite para a histidina proximal e desencadeia a mudança do estado T para o estado R. Sem esse detalhe estrutural, a transição entre os estados não seria tão suave e não seria tão responsiva aos níveis de oxigênio.
Ligação cooperativa
Devido à estrutura da hemoglobina, ela pode sofrer com sucesso alterações conformacionais, dependendo se está ligado ao oxigênio ou não. Um mecanismo conhecido como ligação cooperativa ocorre para operar hemoglobina. Isso significa que a ligação de um oxigênio a um grupo heme aumenta a afinidade do restante dos grupos, aumentando a probabilidade de ligar também o oxigênio. Com cada ligação sucessiva da molécula de oxigênio, a hemoglobina muda do estado T para o estado R. Isso torna cada vez mais fácil para os demais grupos de heme se ligarem oxigênio. Opositadamente, quando a hemoglobina libera uma molécula de oxigênio, ela remonta ao estado T, diminuindo a afinidade pelo restante das moléculas e facilita a liberação de oxigênio.
Fatores diferentes, como níveis de pH e presença de dióxido de carbono, podem afetar a probabilidade e a capacidade da hemoglobina de ligar e liberar oxigênio. PH mais baixo, causado por maior CO2 Os níveis presentes nos tecidos estabilizam o estado T e incentivam a liberação de oxigênio.
A hemoglobina também pode se ligar a outras moléculas, como o monóxido de carbono. O CO tem uma afinidade mais alta que o oxigênio para a hemoglobina. Por esse motivo, quando se liga, impede que o oxigênio se liga aos grupos heme. Quando isso acontece, a capacidade de hemoglobina entregar oxigênio aos tecidos é reduzida. Esse processo ocorre quando alguém recebe envenenamento por co.
Por que é importante
Embora o transporte de oxigênio seja a principal função da hemoglobina, ele também desempenha um papel crítico de muitas outras maneiras. Além de transportar o oxigênio, a hemoglobina também ajuda a se livrar do dióxido de carbono através da expiração. A hemoglobina também atua como um tampão e ajuda an everyday os níveis de pH. Sem a manutenção dos níveis de pH, enzimas e processos metabólicos não funcionariam efetivamente. No geral, a hemoglobina é essencial para sustentar a vida.
Problemas de hemoglobina
Os níveis anormais de hemoglobina podem levar a muitos problemas de saúde. Um dos distúrbios sanguíneos mais conhecidos, a anemia, é resultado de quantidades insuficientes de hemoglobina. A anemia é frequentemente causada pela ingestão insuficiente de ferro ou outros problemas de saúde subjacentes. Sem quantidades suficientes de hemoglobina, o transporte de oxigênio é reduzido e os efeitos colaterais, como fadiga e fraqueza, seguem -se. Mutações de hemoglobina também podem ocorrer e resultam em condições como anemia falciforme. Isso acontece quando a hemoglobina forma estruturas anormais que faltam os glóbulos vermelhos, causando muitas complicações.
Conclusão
A hemoglobina é uma das proteínas mais importantes do corpo. Essencial para fornecer oxigênio ao corpo, a hemoglobina desempenha um papel important na sustentabilidade da vida. É necessário entender suas capacidades estruturais e funcionais para apreciar seu papel nos processos biológicos.
