O resíduo muda entre holo e acil-ACPS e as alterações são marcadas na estrutura do ACP (ID do PDB: 2FAD). Crédito: Jornal da American Chemical Society (2025). Doi: 10.1021/jacs.5c03426
A proteína transportadora de acila (ACP) desempenha um papel central na biossíntese de ácidos graxos, atuando como um “ônibus” molecular que carrega, protege e fornece cadeias acil alongadas a vários parceiros enzimáticos. No entanto, a alta flexibilidade do ACP e a instabilidade de seus intermediários ligados ao tioester há muito dificultam a caracterização estrutural detalhada de seu comportamento dinâmico.
Em um estudo publicado no Jornal da American Chemical Societyuma equipe liderada pelo Prof. Wang Fangjun, do Instituto Daliano de Física Química da Academia Chinesa de Ciências, revelou como o ACP adapta sua conformação para acomodar cadeias acil de comprimentos variados (C4-C18) e revelou dinâmica confortacional dependente da cadeia acil de ACP no ACP no the nível molecular.
Os pesquisadores usaram a espectrometria de massa nativa (NMS) para isolar seletivamente e enriquecer intermediários de acil -ACP quimicamente instáveis em uma armadilha de íons, seguidos por fotodissociação ultravioleta de 193 nm (UVPD) para investigar sua dinâmica conformacional.
Eles descobriram um rearranjo impressionante dependente da cadeia acila: as cadeias acil mais curtas (C4-C10) residem em uma subpocket hidrofóbica primária (subpocket I), enquanto as cadeias mais longas (C10-C18) se curvam e se estendem a um segundo subpocket (Subpocket II).
A análise estrutural identificou o PHE50 e ILE62 como “portões” críticos que modulam as dimensões da cavidade hidrofóbica. Além disso, o loop I e o segmento Thr64-Gln66 demonstraram desempenhar papéis essenciais na estabilização de cadeias mais longas (C12-C18).
“Nosso estudo fornece uma visão de nível molecular sobre como o ACP se adapta às cadeias acil de diferentes comprimentos”, disse o Prof. Wang. “As descobertas preparam o cenário para o redesenho racional do ACP para melhorar a biossíntese do alvo ácidos graxosparticularmente espécies de cadeias médias (C8-C12) com alto valor industrial “.
Mais informações:
Yuanzhi Xie et al., Espectrometria de massa de fotodissociação ultravioleta captura a dinâmica de conformação dependente da cadeia acila da proteína transportadora de acila, Jornal da American Chemical Society (2025). Doi: 10.1021/jacs.5c03426
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Academia Chinesa de Ciências
Citação: Os pesquisadores revelam dinâmica conformacional dependente da cadeia acila da proteína transportadora de acila (2025, 13 de junho) recuperada em 13 de junho de 2025 de https://phys.org/information/2025-06-reveal-acyl-chain-length-conformational.html
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