Regras universais podem ajudar a projetar uma enzima excellent do zero

Na biologia, as enzimas evoluíram ao longo de milhões de anos para impulsionar as reações químicas. Cientistas do Instituto Max Planck de Dinâmica e Auto-organização (MPI-DS) agora derivaram regras universais para permitir o design de novo de enzimas ideais.

O artigo é publicado no diário Catálise química.

Como exemplo, eles consideraram o reação enzimática de quebrar um dímero em duas moléculas de monômero. Considerando a geometria de um complexo de substrato enzimático, eles identificaram três regras de ouro que deveriam ser consideradas para construir uma enzima funcional.

Primeiro, a interface da enzima e da molécula deve estar localizada em sua respectiva extremidade menor. Dessa forma, a acoplamento forte entre os dois podem ser alcançados. Pela mesma razão, a mudança conformacional na enzima não deve ser menor do que na reação. Finalmente, a mudança conformacional da enzima deve ocorrer rápido o suficiente para maximizar a força motriz química da reação.

“Construímos nossa pesquisa em dois pilares principais”, descreve Ramin Golestanian, diretor da MPI-DS, descreve a abordagem.

“Conservação de impulso e acoplamento entre as coordenadas da reação”, continua ele.

Assim, os pesquisadores expandiram a visão de uma coordenada clássica da reação bidimensional. Normalmente, os modelos para reações enzimáticas definem uma barreira energética que deve ser superada para que a reação ocorra.

“Como em nosso modelo, também consideramos a dinâmica e o acoplamento enzimas, vamos além desse conceito existente, considerando duas coordenadas de reação”, diz Michalis Chatzittofi, primeiro autor do estudo.

“Em vez de superar um barreira energéticaagora se pode imaginar maneiras alternativas de ignorá -lo, tomando rotas alternativas “, conclui.

Esses resultados fornecem uma nova base para o design de máquinas moleculares, evitando a abordagem tediosa e tecnicamente desafiadora para simular a dinâmica de cada átomo individualmente.