Na biologia, as enzimas evoluíram ao longo de milhões de anos para impulsionar as reações químicas. Cientistas do Instituto Max Planck de Dinâmica e Auto-organização (MPI-DS) agora derivaram regras universais para permitir o de Novo Projeto de enzimas ideais. Como exemplo, eles consideraram a reação enzimática de quebrar um dímero em duas moléculas de monômero. Considerando a geometria de um complexo de substrato enzimático, eles identificaram três regras de ouro que deveriam ser consideradas para construir uma enzima funcional.
Primeiro, a interface da enzima e da molécula deve estar localizada em sua respectiva extremidade menor. Dessa forma, um forte acoplamento entre os dois pode ser alcançado. Pela mesma razão, a mudança conformacional na enzima não deve ser menor do que na reação. Finalmente, a mudança conformacional da enzima deve ocorrer rápido o suficiente para maximizar a força motriz química da reação.
“Construímos nossa pesquisa em dois pilares principais”, Ramin Golestanian, diretor do MPI-DS descreve a abordagem. “Conservação de impulso e acoplamento entre as coordenadas da reação”, continua ele. Assim, os pesquisadores expandiram a visão de uma coordenada clássica da reação bidimensional. Normalmente, os modelos para reações enzimáticas definem uma barreira energética que deve ser superada para que a reação ocorra.
“Como em nosso modelo, também consideramos a dinâmica e o acoplamento enzimáticos, vamos além desse conceito existente, considerando duas coordenadas de reação”, diz Michalis Chatzittofi, primeiro autor do estudo. “Em vez de superar uma barreira energética, agora se pode imaginar maneiras alternativas de ignorá -la, tomando rotas alternativas”, conclui.
Esses resultados fornecem uma nova base para o design de máquinas moleculares, evitando a abordagem tediosa e tecnicamente desafiadora para simular a dinâmica de cada átomo individualmente.
