Complexos de proteína-biotina. Mineração de estrutura cristalina.

No submit anteriorMostrei algumas das diversas interações “não clássicas” entre biotina e uma proteína, onde ela se liga muito fortemente. Aqui eu dou uma olhada em duas dessas interações para descobrir como elas são comuns em estruturas de pequenas moléculas.

A primeira pesquisa é de uma ligação de hidrogênio CH para a face do anel aromático em um resíduo de triptofano

A pesquisa é mostrada abaixo, na qual a distância do hidrogênio ao centróide do anel é definida, assim como o ângulo subtendido naquele centróide, restrito a ficar dentro de 20 ° de uma abordagem vertical.

O gráfico de calor resultante mostra 2772 entradas (sem desordem, sem erros, r <0,05), com uma mancha vermelha bastante difusa em cerca de 2,7-2,8å (mas que pode ser tão curta quanto 2,3å) e um ângulo de abordagem de ~ 90 ± 5 °. Isso corresponde ao conceito de uma região de interação, em vez de uma "ligação de hidrogênio" mais focada. É visto como um motivo relativamente comum!

A próxima pesquisa é a “ligação de hidrogênio” entre o enxofre de uma unidade CSC (como encontrado na biotina) e um grupo OH.
Isso é menos comum, com 151 entradas no banco de dados de moléculas pequenas de Cambridge, a mancha vermelha com uma distância relativamente curta de 1,65å e um ângulo ligeiramente não linear.

O análogo NH desta pesquisa é mostrado abaixo (422 hits) mostra dois clusters. Aquele com um grande ângulo em H é mais concentrado e revela uma distância de ~ 2,9å, enquanto o segundo cluster tem um ângulo menor e uma cauda longa para ~ 2,5å

Então, concluímos que há ampla evidência em estruturas cristalinas de pequenas moléculas para os tipos de interação discutidos para biotina com proteínas.

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